α-Amylase

Các amylase (EC) (CAS 9014-71-5) (tên thay thế: 1,4-α- D -glucan glucanohydrolase; glycogenase) là canxi metalloenzymes. Bằng cách hoạt động tại các vị trí ngẫu nhiên dọc theo chuỗi tinh bột, α-amylase phá vỡ các sacarit chuỗi dài, cuối cùng thu được maltotriose và maltose từ amyloza, hoặc maltose, glucose và "giới hạn dextrin" từ amylopectin.

Bởi vì nó có thể hoạt động ở bất cứ đâu trên cơ chất, nên α-amylase có xu hướng hoạt động nhanh hơn-amylase. Ở động vật, nó là một enzyme tiêu hóa chính và độ pH tối ưu của nó là 6,7.77.0.[5]

Trong sinh lý học của con người, cả amylase nước bọt và tuyến tụy đều là α-amylase.

Dạng α-amylase cũng được tìm thấy trong thực vật, nấm (ascomycetes và basidiomycetes) và vi khuẩn (Bacillus).

β-Amylase

Một dạng khác của amylase, β -amylase (EC) (tên thay thế: 1,4-α- D -glucan maltohydrolase; glycogenase; saccharogen amylase) cũng được tổng hợp bởi vi khuẩn, nấm và thực vật. Hoạt động từ đầu không khử,-amylase xúc tác quá trình thủy phân liên kết glycosid thứ hai, tách ra hai đơn vị glucose (maltose) tại một thời điểm. Trong quá trình chín của trái cây,-amylase phá vỡ tinh bột thành maltose, dẫn đến hương vị ngọt ngào của trái cây chín.

Cả α-amylase và-amylase đều có trong hạt; -amylase hiện diện ở dạng không hoạt động trước khi nảy mầm, trong khi đó α-amylase và protease xuất hiện khi quá trình nảy mầm bắt đầu. Nhiều vi khuẩn cũng sản xuất amylase để làm suy giảm tinh bột ngoại bào. Các mô động vật không chứa-amylase, mặc dù nó có thể có trong các vi sinh vật có trong đường tiêu hóa. Độ pH tối ưu cho-amylase là 4.0-5.0 [6]

γ-Amylase

γ-Amylase (EC) (tên thay thế: glucan 1,4-α-glucosidase; amyloglucosidase; exo -1,4-α-glucosidase; glucoamylase; lysosomal α-glucosidase; 1,4-α- D -glucan glucohydrolase) sẽ cleave (1 liên6) các liên kết glycosid, cũng như liên kết glycosidic cuối cùng ở đầu không khử amyloza và amylopectin, thu được glucose. -Amylase có độ pH tối ưu axit nhất trong tất cả các amylase vì nó hoạt động mạnh nhất xung quanh pH 3.